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Neuer Sonderforschungsbereich über Hydrogele an Grenzflächen und verlängerter SFB 1078, beide mit Beteiligung des FMP

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Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) hat einen Sonderforschungsbereich (SFB) neu bewilligt. Die Forschenden untersuchen anhand der Atemwege und des Darms Dynamische Hydrogele an Biogrenzflächen. Christian Hackenberger (FMP) leitet ein Teilprojekt. Im verlängerten SFB 1078 wird die Funktion von Proteinen erforscht, hier leiten Han Sun, Adam Lange und Hartmut Oschkinat Teilprojekte am FMP. Die Förderung der Projekte beginnt am 1. Januar 2021, die Laufzeit beträgt vier Jahre.

Details zum neu bewilligten SFB 1449 „Dynamische Hydrogele an Biogrenzflächen“

Hydrogele bestehen aus wasserquellbaren Polymeren, die einen hohen Anteil an Wasser binden können. Im Sonderforschungsbereich „Dynamische Hydrogele an Biogrenzflächen“ wollen die Wissenschaftler*innen anhand der Atemwege und des Darms die wichtigsten physikalisch-chemischen Faktoren bestimmen und untersuchen, die die schützenden Funktionen von Hydrogelen an biologischen Grenzflächen charakterisieren. Ferner will er die Voraussetzungen für die Entwicklung neuer therapeutischer Strategien bei Lungen- und Magen-Darm-Erkrankungen definieren.
Das übergeordnete Ziel des SFB ist die Bestimmung und Untersuchung der wichtigsten physikalisch-chemischen Parameter, die die schützende Hydrogelfunktion an biologischen Grenzflächen im gesunden Zustand charakterisieren. Darüber hinaus sollen Krankheitsanomalien definiert werden mit dem Ziel, neue therapeutischer Strategien zu entwickeln. „Um dieses ehrgeizige Ziel zu erreichen, werden wir eine detaillierte Analyse der physikalischen, chemischen und biologischen Eigenschaften von synthetischen und nativen Hydrogelen, – also Schleim und Glykokalyx, durchführen“, erklärt der Sprecher des SFB Professor Rainer Haag. „Wir konzentrieren uns auf die einzelnen und kombinierten Beiträge der Hydrogelkomponenten und ihren funktionellen Einfluss auf die Oberflächen der Lunge und des Darms, die die größten von Hydrogelen bedeckten Biogrenzflächen im menschlichen Körper darstellen.“ In diesem Zusammenhang werden drei Indikationen untersucht: zystische Fibrose (Mukoviszidose) als chronische muko-obstruktive Lungenerkrankung, die durch abnorme viskoelastische Eigenschaften des Schleims in den Atemwegen ausgelöst wird, akute Atemwegsinfektionen, die durch Bakterien und Viren verursacht werden. und entzündliche Darmerkrankungen, ein chronischer Krankheitszustand, der mit einer abnormen Schleimzusammensetzung im Gastrointestinaltrakt einhergeht. Christian Hackenberger (FMP) leitet zusammen mit Oliver Seitz (HU Berlin) das Teilprojekt „Semi-synthetic approaches to probe mucin function“.  

Weitere Informationen
Prof. Dr. Rainer Haag, Sonderforschungsbereich 1449 der Freien Universität Berlin, Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie, Telefon: 030 / 838-52633, E-Mail: rainer.haag@fu-berlin.de



Details zu verlängertem SFB 1078
Am verlängerten SFB 1078 sind neben der Freien Universität, der Technischen Universität und der Humboldt-Universität auch die Charité – Universitätsmedizin Berlin und das Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) beteiligt sowie außerhalb Berlins jeweils eine universitäre Forschungsgruppe in Gießen, Dresden und an der Hebrew University in Israel. Der SFB 1078 wird für weitere vier Jahre mit insgesamt mehr als zehn Millionen Euro gefördert.
Die Wissenschaftler*innen der Physik, Biologie und Chemie erforschen die grundlegende Rolle der Bewegung von Wasserstoffionen (Protonen) für die Funktion von Proteinen, also bei den essenziellen biologischen Makromolekülen, die aus Aminosäuren zusammengesetzt sind und nicht nur in Muskeln den größten Teil der lebensnotwendigen Funktionsaufgaben wahrnehmen, sondern in allen Zellen. Sprecher des SFB ist der Biophysik-Professor Joachim Heberle von der Freien Universität.
Die Wissenschaftler*innen wollen im Rahmen des SFB die Arbeitshypothese bestätigen, wonach das Funktionieren komplexer Proteine auf der atomaren Ebene über Protonierungsdynamik koordiniert wird, also über die Bewegung von Protonen in Netzwerken von Wasserstoffbrücken. Um ihre Theorien durch Experimente und Berechnungen exemplarisch zu prüfen, wurden die vier bisher untersuchten Proteine um eine weitere Klasse von Proteinen erweitert.
Dabei befassen sich die Forscherinnen und Forscher mit der Cytochrom-c-Oxidase, dem mitochondrialen Atmungsferment, das den eingeatmeten Sauerstoff umsetzt und daraus einen Protonengradienten über der Zellmembran erzeugt, der wiederum zur Synthese von ATP (Adenosintriphosphat) verwendet wird. Der Sauerstoff in der Erdatmosphäre wird durch Wasserspaltung erzeugt, ein Prozess, der durch das photosynthetische Protein Photosystem-II katalysiert wird. Erforscht wird zudem das Phytochrom, ein weit verbreiteter Photorezeptor, der in Pflanzen unter anderem die Keimung und Blütenbildung auslöst. Eine weitere Klasse von lichtgetriebenen Proteinen stellen die mikrobiellen Rhodopsine dar, die Ionen über die Zellmebran transportieren können. In der sogenannten Optogenetik finden diese neuartige neurobiologische Anwendung, um zelluläre Reaktionen mittels Licht, sozusagen ferngesteuert, auszulösen. Als neue Proteinklasse hat der SFB 1078 virale Protonenkanäle in seine Forschungsarbeit aufgenommen. Diese Proteine spielen eine zentrale Rolle bei der Infektion mit Dengue- und West-Nil-Viren, womit die entsprechenden Fieberkrankheiten ausgelöst werden. In all diesen biomedizinisch und bioenergetisch relevanten Proteinen soll exemplarisch herausgestellt werden, inwieweit die Bewegung der Protonen generell entscheidend für die Funktion von Proteinen sein kann.
Am FMP leiten Han Sun, Adam Lange und Hartmut Oschkinat Teilprojekte.


Weitere Informationen

Prof. Dr. Joachim Heberle, Sonderforschungsbereich 1078 der Freien Universität Berlin, Fachbereich Physik, Arnimallee 14, 14195 Berlin, Telefon: 030 / 838-56161, E-Mail: joachim.heberle@fu-berlin.de


Im Internet
www.sfb1078.de




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Prof. Dr. Christian Hackenberger

Head Hackenberger Group,

  • Humboldt-Leibniz Professor Chemical Biology Humboldt-Universität zu Berlin

Research Section

Chemical Biology