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Unsere Gruppe ist an der Entwicklung und Anwendung von Instrumenten zur Charakterisierung der Komplexität von Proteininteraktionen in der Zelle interessiert. Mit Hilfe modernster massenspektrometrischer Technologien, insbesondere der Cross-Linking-Massenspektrometrie (XL-MS), wollen wir die Protein-Interaktome komplexer biologischer Systeme erfassen. https://www.theliulab.com/
Eiweiße sind an nahezu jedem Prozess in der lebenden Zelle beteiligt. Um diese Fülle von Aufgaben präzise auszuführen, schließen sich die Eiweiße zu zahlreichen organisierten Komplexen zusammen und bilden so zum Beispiel gut regulierte Signalwege und weitreichende Protein-Interaktionsnetzwerke. Veränderungen oder Störungen dieser ausbalancierten Systeme haben Auswirkungen auf eine Vielzahl verschiedener physiologischer und pathologischer Zustände. Unsere Arbeitsgruppe forscht an der Entwicklung und Anwendung von Technologien, die es ermöglichen, die Komplexität dieser Proteinwechselwirkungen in der Zelle besser zu verstehen. Mithilfe modernster massenspektrometrischer Technologien, insbesondere der quervernetzenden Massenspektrometrie („Crosslinking-MS“), wollen wir die Wechselwirkungen von Proteinen in komplexen biologischen Systemen besser verstehen. Diese Untersuchungen bieten hervorragende Möglichkeiten, um die grundlegenden Prinzipien der Organisation von Proteinen aufzuklären und bisher nicht bekannte Proteinwechselwirkungen in der gesunden Zelle und bei Krankheiten aufzudecken.
Proteine sind die primären Wirkstoffe der Zellen. Sie sind hochgradig organisiert und bilden die Grundlage gut regulierter Netzwerke zur präzisen Ausführung einer Vielzahl von zellulären Prozessen. Veränderungen in der Expression von Proteinen und ihren Interaktionsnetzwerken sind mit vielen physiologischen und pathologischen Zuständen verbunden. Unser Hauptinteresse gilt der Entwicklung und Anwendung massenspektrometrie basierter Ansätze zum Verständnis der räumlichen Organisation und dynamischen Regulierung von Proteinkomplexen in Raum und Zeit während zellulärer Prozesse wie Signalübertragung und Differenzierung.
Gruppenfoto 2019
© Silke Oßwald
Gruppenfoto 2021
© Silke Oßwald
Retreat 2021
© Heike Stephanowitz
Retreat 2021
© Heike Stephanowitz
Gruppenfoto 2022
© Diogo Borges
Volleyball match
© Diogo Borges
![[Translate to Deutsch:] Thermo Orbitrap Fusion ETD, coupled to UltiMate 3000 RSLC nano LC system](/fileadmin/Data/Structural_Biology/Fan_Liu/Images/fusion_elite_v2.jpg)
![[Translate to Deutsch:] Thermo Orbitrap Elite, coupled to UltiMate 3000 RSLC nano LC system, coupled with Trajan LEAP HDX Platform](/fileadmin/_processed_/6/8/csm_IMG_Elite_1b050e192b.jpg)
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![[Translate to Deutsch:] Agilent 1260 Infinity II UPLC](/fileadmin/_processed_/d/d/csm_HPLC_c396ecef1b.jpg)
Thermo Orbitrap Fusion Lumos ETD, gekoppelt an ein UltiMate 3000 RSLC nano LC System
Thermo Orbitrap Fusion ETD, gekoppelt an ein UltiMate 3000 RSLC nano LC System
Thermo Orbitrap Elite, gekoppelt mit einem UltiMate 3000 RSLC nano LC System und einer Trajan LEAP HDX Plattform
Gerätefoto
Gerätefoto
Agilent 1260 Infinity II UPLC
Das Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) gehört zum Forschungsverbund Berlin e.V. (FVB), einem Zusammenschluss von sieben natur-, lebens- und umweltwissenschaftlichen Instituten in Berlin. Die Einrichtungen sind Mitglieder der Leibniz-Gemeinschaft.
Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie im Forschungsverbund Berlin e.V. (FMP)
Campus Berlin-Buch
Robert-Roessle-Str. 10
13125 Berlin, Deutschland
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