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Daniel Roderer

Structure and mechanism of microbiome-driven diseases

[Translate to Deutsch:] Portrait

Wir interessieren uns für die molekularen Mechanismen der Interaktionen zwischen Mikrobiom und Wirt im menschlichen Darm. Diese Interaktionen sind oftmals entscheidend an der Entstehung und dem Fortschreiten schwerer Erkrankungen beteiligt. Wir wenden kryogene Elektronenmikroskopie an, um den strukturellen Hintergrund der Bindung bakterieller Zelloberflächenproteine an Rezeptoren des Wirts zu verstehen.

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Profil

Unser Ziel ist die Aufklärung molekularer Mechanismen, welche der Interaktion unseres Darmmikrobioms mit uns zugrunde liegen. Dabei liegt unser Fokus auf Bakterien, die im Mikrobiom von Darmkrebs-Patienten überrepräsentiert sind, insbesondere auf die Interaktionen von bakteriellen Adhäsinen mit Epithel- und Immunzellen des Dickdarms. Obwohl Meta-Omics und umfangreiche mikrobielle Studien an Tiermodellen wichtige Treiber von CRC auf mikrobieller und zellulärer Ebene identifiziert haben, sind viele grundlegende molekulare Details noch nicht bekannt. Wir schließen diese Wissenslücken mittels Strukturbiologie, im Besonderen kryogener Elektronenmikroskopie (Cryo-EM) und Einzelpartikelanalyse und bestimmen die Strukturen von Proteinkomplexen, welche die Interaktion zwischen Wirt und Mikrobiom ermöglichen – eine Voraussetzung für das strukturbasierte Design von Krebsmedikamente. Um das Zusammenspiel verschiedener Adhäsine im zellulären Kontext zu visualizieren, wenden wir weiterhin Kryo-Elektronentomographie an, was auch die Integration von In-vitro-Strukturen in den In-situ-Kontext ermöglicht. 

Angesichts zahlreicher biologischer Interaktionen, an denen Membranproteine beteiligt sind mit lückenhaften Informationen über zugrunde liegender molekularerer Mechanismen sind wir weiterhin bestrebt, den Funktionsmechanismus von Membranproteinen und Glykan-Protein-Interaktionen auf molekularer Ebene zu verstehen. Dazu gehören bakterielle Toxine, die an menschliche Claudine an tight junctions binden, Rhomboid-Proteasen und ihr Substraterkennungsmechanismus sowie α5β1-Integrin, dessen zahlreiche Glykosylierungsstellen abhängig vom Konformationszustand mit Galectin-3 interagieren und dadurch dessen Oligomerisierung und Endozytose ermöglichen. 

Gruppenleiter

Über Daniel Roderer

Forschungsbereich

Strukturbiologie

Die Roderer Gruppe

Gruppenfoto Jan 2024

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Plasmids deposited by the Roderer lab on Addgene

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Publications via ORCID

Publikationen

2025 2023 2022 2020 2019 2018 2017 2016 2015 2014

Multi-state kinetics of the syringe-like injection mechanism of Tc toxins

  • Enrica Bordignon; Oleg Sitsel; Daniel Roderer; Daniel Prumbaum; Stefan Raunser; Min Dong; Claus Arthur Martin Seidel; Peter Njenga Ng'ang'a; Julian Folz; Svetlana Kucher; Ying Xu; Alexander Belyy; Ralf Kühnemuth; Tufa Enver Assafa

Science Advances 2025

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C. perfringens enterotoxin-claudin pore complex: Models for structure, mechanism of pore assembly and cation permeability

  • Santhosh Kumar Nagarajan; Joy Weber; Daniel Roderer; Jörg Piontek

Computational and Structural Biotechnology Journal 2025

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Structural basis of Fusobacterium nucleatum adhesin Fap2 interaction with receptors on cancer and immune cells

  • Felix Schöpf; Gian L. Marongiu; Klaudia Milaj; Thiemo Sprink; Judith Kikhney; Annette Moter; Daniel Roderer

Nature Communications 2025

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Nucleoside diphosphate kinase A (NME1) catalyses its own oligophosphorylation

  • Arif Celik; Felix Schöpf; Christian E. Stieger; Sarah Lampe; Björn Hanf; Jeremy A. M. Morgan; Max Ruwolt; Fan Liu; Christian P. R. Hackenberger; Daniel Roderer; Dorothea Fiedler

Nature Chemistry 2025

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Characterization of the direct and indirect inhibition of apoptosis by full-length recombinant Bcl-xL monomers

  • Christina Elsner; Ludovica M. Epasto; Adeline Cieren; Dominik Gendreizig; Svetlana Kucher; Daniel Roderer; Enrica Bordignon
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Structural basis for immune cell binding of Fusobacterium nucleatum via the trimeric autotransporter adhesin CbpF

  • Gian Luca Marongiu; Uwe Fink; Felix Schöpf; Andreas Oder; Jens Peter von Kries; Daniel Roderer

Proceedings of the National Academy of Sciences 2025

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von 6

Spatial N-glycan rearrangement on α5β1 integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate

  • Massiullah Shafaq-Zadah; Estelle Dransart; Christian Wunder; Valérie Chambon; Cesar A. Valades-Cruz; Ludovic Leconte; Nirod Kumar Sarangi; Jack Robinson; Siau-Kun Bai; Raju Regmi; Aurélie Di Cicco; Agnès Hovasse; Richard Bartels; Ulf J. Nilsson; Sarah Cianférani-Sanglier; Hakon Leffler; Tia E. Keyes; Daniel Lévy; Stefan Raunser; Daniel Roderer; Ludger Johannes
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Site-specific N-glycan profiles of α5β1 integrin from rat liver.

  • Daniel Roderer

Biology of the cell 2022

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CRISPR screens in Drosophila cells identify Vsg as a Tc toxin receptor

  • Ying Xu; Raghuvir Viswanatha; Oleg Sitsel; Daniel Roderer; Haifang Zhao; Christopher Ashwood; Cecilia Voelcker; Songhai Tian; Stefan Raunser; Norbert Perrimon; Min Dong

Nature 2022

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Mechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin

  • Alexander Belyy; Florian Lindemann; Daniel Roderer; Johanna Funk; Benjamin Bardiaux; Jonas Protze; Peter Bieling; Hartmut Oschkinat; Stefan Raunser

Nature Communications 2022

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Glycan-dependent cell adhesion mechanism of Tc toxins

  • Daniel Roderer; Felix Bröcker; Oleg Sitsel; Paulina Kaplonek; Franziska Leidreiter; Peter H. Seeberger; Stefan Raunser

Nature Communications 2020

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Lethal injections with unique injection mechanism,Giftspritzen mit einzigartigem Injektionsmechanismus

  • Roderer, D.; Raunser, S.

BioSpektrum 2019

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Common architecture of Tc toxins from human and insect pathogenic bacteria

  • Leidreiter, F.; Roderer, D.; Meusch, D.; Gatsogiannis, C.; Benz, R.; Raunser, S.

Science Advances 2019

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Tc toxin complexes: Assembly, membrane permeation, and protein translocation

  • Roderer, D.; Raunser, S.

Annual Review of Microbiology 2019

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SPHIRE-crYOLO is a fast and accurate fully automated particle picker for cryo-EM

  • Wagner, T.; Merino, F.; Stabrin, M.; Moriya, T.; Antoni, C.; Apelbaum, A.; Hagel, P.; Sitsel, O.; Raisch, T.; Prumbaum, D.; Quentin, D.; Roderer, D.; Tacke, S.; Siebolds, B.; Schubert, E.; Shaikh, T.R.; Lill, P.; Gatsogiannis, C.; Raunser, S.

Communications Biology 2019

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Towards the application of Tc toxins as a universal protein translocation system

  • Daniel Roderer; Evelyn Schubert; Oleg Sitsel; Stefan Raunser

Nature Communications 2019

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Structure of a Tc holotoxin pore provides insights into the translocation mechanism

  • Daniel Roderer; Oliver Hofnagel; Roland Benz; Stefan Raunser

Proceedings of the National Academy of Sciences 2019

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von 6

Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a β-propeller

  • Gatsogiannis, C.; Merino, F.; Roderer, D.; Balchin, D.; Schubert, E.; Kuhlee, A.; Hayer-Hartl, M.; Raunser, S.

Nature 2018

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Assembly mechanism of the α-pore-forming toxin cytolysin a from Escherichia Coli

  • Roderer, D.; Glockshuber, R.

Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences 2017

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Membrane insertion of a Tc toxin in near-atomic detail

  • Gatsogiannis, C.; Merino, F.; Prumbaum, D.; Roderer, D.; Leidreiter, F.; Meusch, D.; Raunser, S.

Nature Structural and Molecular Biology 2016

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Soluble oligomers of the pore-forming toxin cytolysin a from Escherichia coli are off-pathway products of pore assembly

  • Roderer, D.; Benke, S.; Schuler, B.; Glockshuber, R.

Journal of Biological Chemistry 2016

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Acceleration of the Rate-Limiting Step of Thioredoxin Folding by Replacement of its Conserved cis-Proline with (4S)-Fluoroproline

  • Roderer, D.; Glockshuber, R.; Rubini, M.

ChemBioChem 2015

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The assembly dynamics of the cytolytic pore toxin ClyA

  • Benke, S.; Roderer, D.; Wunderlich, B.; Nettels, D.; Glockshuber, R.; Schuler, B.

Nature Communications 2015

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Acceleration of protein folding by four orders of magnitude through a single amino acid substitution

  • Roderer, D.J.A.; Schärer, M.A.; Rubini, M.; Glockshuber, R.

Scientific Reports 2015

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Characterization of variants of the pore-forming toxin ClyA from Escherichia coli controlled by a redox switch

  • Roderer, D.; Benke, S.; Müller, M.; Fäh-Rechsteiner, H.; Ban, N.; Schuler, B.; Glockshuber, R.

Biochemistry 2014

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Publications

  • M. Shafaq-Zadah*, E. Dransart, I. Hamitouche, C. Wunder, V. Chambon, C. A. Valades-Cruz, L. Leconte, N. Kumar Sarangi, J. Robinson, S. Bai, R. Regmi, A. Di Cicco, A. Hovasse, R. Bartels, U. Nilsson, S. Cianférani-Sanglier, H. Leffler, T. Keyes, D. Lévy, S. Raunser, D. Roderer*, L. Johannes*. Spatial N-glycan rearrangement on α5β1 integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate. Nat Commun 16(1):9461; 2025. Doi: 10.1038/s41467-025-64523-7.
  • F. Schöpf, G.L. Marongiu, K. Milaj, T. Sprink, J. Kikhney, A. Moter and D. Roderer. Structural basis of Fusobacterium nucleatum adhesin Fap2 interaction with receptors on cancer and immune cells. Nat Commun 16(1):8104; 2025. Doi: 10.1038/s41467-025-63451-w.
  • G. L. Marongiu*, U. Fink*, F. Schöpf, A. Oder, J. P. von Kries and D. Roderer. Structural basis for immune cell binding of Fusobacterium nucleatum via the trimeric autotransporter adhesin CbpF. PNAS, 122(15), 2025. doi: 10.1073/pnas.2418155122.
  • P. N. Ng’ang’a*, J. Folz*, S. Kucher*, D. Roderer*, Y. Xu, O. Sitsel, A. Belyy, D. Prumbaum, R. Kühnemuth, T. E. Assafa, M. Dong, C. A. M. Seidel, E. Bordignon and S. Raunser. Multistate kinetics of the syringe-like injection mechanism of Tc toxins. Science Advances 11 (1), 2025. doi: 10.1126/sciadv.adr2019.
  • S.K. Nagarajan, J. Weber, D. Roderer and J. Piontek. C. perfringens enterotoxin-claudin pore complex: Models for structure, mechanism of pore assembly and cation permeability. Computational and Structural Biotechnology Journal 27 (287-306), 2025. doi: 10.1016/j.csbj.2024.11.048.
  • A. Celik, F. Schöpf, C.E. Sieger, J.A.M. Morgan, S. Lampe, M. Ruwolt, F. Liu, C.P.R. Hackenberger, D. Roderer and D. Fiedler. Nucleoside diphosphate kinase A (NME1) catalyzes its own oligophosphorylation. Preprint at bioRxiv, 2024. doi: 10.1101/2024.07.29.605581.
  • F. Schöpf, G. L. Marongiu, K. Milaj, T. Sprink, J. Kikhney, A. Moter and D. Roderer. Structural basis of Fusobacterium nucleatum adhesin Fap2 interaction with receptors on cancer and immune cells. Preprint at bioRxiv, 2024. doi: 10.1101/2024.02.28.582045.
  • M. Shafaq-Zadah*, E. Dransart, C. Wunder, V. Chambon, C. A. Valades-Cruz, L. Leconte, N. Kumar Sarangi, J. Robinson, S. Bai, R. Regmi, A. Di Cicco, A. Hovasse, R. Bartels, U. Nilsson, S. Cianférani-Sanglier, H. Leffler, T. Keyes, D. Lévy, S. Raunser, D. Roderer*, L. Johannes*. Spatial N-glycan rearrangement on α5β1 integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate. Preprint at bioRxiv, 2023. doi: 10.1101/2023.10.27.564026.
  • Y. Xu*, R. Viswanatha*, O. Sitsel, D. Roderer, H. Zhao, C. Ashwood, C. Voelcker, S. Tian, S. Raunser, N, Perrimon and M. Dong. CRISPR screens in Drosophila cells identify Vsg as a Tc toxin receptor. Nature 610 (349-355), 2022. doi: 10.1038/s41586-022-05250-7.
  • A. Belyy*, F. Lindemann*, D. Roderer, J. Funk, B. Bardiaux, J. Protze, P. Bieling, H. Oschkinat and S. Raunser. Mechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin. Nat Comm 13 (4202), 2022. doi: 10.1038/s41467-022-31836-w.
  • E. Mirgorodskaya, E. Dransart, M. Shafaq-Zadah, D. Roderer, C. Sihlbom, H. Leffler and L. Johannes. Site-specific N-glycan profiles of α5β1 integrin from rat liver. Biol. Cell 114 (6), 2022. doi: 10.1111/boc.202200017.
  • D. Roderer, F. Bröcker, O. Sitsel, P. Kaplonek, F. Leidreiter, P. H. Seeberger and S. Raunser. Glycan-dependent two-step cell adhesion mechanism of Tc toxins. Nat Comm 11 (2694), 2020. doi: 10.1038/s41467-020-16536-7.
  • D. Roderer, E. Schubert, O. Sitsel and S. Raunser. Towards the application of Tc toxins as a universal protein translocation system. Nat Comm 10, 5263 (2019). doi: 10.1038/s41467-019-13253-8.
  • D. Roderer, O. Hofnagel, R. Benz and S. Raunser. Structure of a Tc holotoxin pore provides insights into the translocation mechanism. PNAS 116 (45), 2019. doi: 10.1073/pnas.1909821116.
  • F. Leidreiter*, D. Roderer*, D. Meusch, C. Gatsogiannis and S. Raunser. Common architecture of Tc toxins from human and insect pathogenic bacteria. Science Advances 5 (10), 2019. doi: 10.1126/sciadv.aax6497.
  • D. Roderer and S. Raunser. Tc toxin complexes: Assembly, membrane permeation and protein translocation. Annual Review of Microbiology 73, 2019. doi: 10.1146/annurev-micro-102215-095531. Review.
  • T. Wagner, F. Merino, M. Stabrin, T. Moriya, C. Antoni, A. Apelbaum, P. Hagel, O. Sitsel, T. Raisch, D. Prumbaum, D. Quentin, D. Roderer, S. Tacke, B. Siebolds, E. Schubert, T.R. Shaikh, P. Lill, C. Gatsogiannis and S. Raunser. SPHIRE-crYOLO is a fast and accurate fully automated particle picker for cryo-EM. Communications Biology 2: 218, 2019. doi: 10.1038/s42003-019-0437-z.
  • C. Gatsogiannis*, F. Merino*, D. Roderer*, D. Balchin, E. Schubert, A. Kuhlee, M. Hayer-Hartl and S. Raunser. Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a β-propeller. Nature 563 (209-213), 2018. doi: 10.1038/s41586-018-0556-6.
  • D. Roderer and R. Glockshuber. Assembly mechanism of the α-pore-forming toxin cytolysin A from Escherichia coli. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 5;372(1726), 2017. doi: 10.1098/rstb.2016.0211. Review.
  • C. Gatsogiannis, F. Merino, D. Prumbaum, D. Roderer, F. Leidreiter, D. Meusch and S. Raunser. Membrane insertion of a Tc toxin in near-atomic detail. Nat Struct Mol Biol 23 (10), 2016. doi: 10.1038/nsmb.3281.
  • D. Roderer, S. Benke, B. Schuler and R. Glockshuber. Soluble Oligomers of the Pore-forming Toxin Cytolysin A from Escherichia coli Are Off-pathway Products of Pore Assembly. J Biol Chem 291 (11), 2016. doi: 10.1074/jbc.M115.700757.
  • D. Roderer, R. Glockshuber and M. Rubini. Acceleration of the Rate-Limiting Step of Thioredoxin Folding by Replacement of its Conserved cis-Proline with (4 S)-Fluoroproline. ChemBioChem 16 (15), 2015. doi: 10.1002/cbic.201500342.
  • D. Roderer*, M Schärer*, M. Rubini and R. Glockshuber. Acceleration of protein folding by four orders of magnitude through a single amino acid substitution. SciRep 5 (11840), 2015. doi: 10.1038/srep11840.
  • S. Benke, D. Roderer, B. Wunderlich, D. Nettels, R. Glockshuber and B. Schuler. The assembly dynamics of the cytolytic pore toxin ClyA. Nat Comm 6 (6198), 2015. doi: 10.1038/ncomms7198.
  • D. Roderer, S. Benke, M. Müller, H. Fäh-Rechsteiner, N. Ban, B. Schuler and R. Glockshuber. Characterization of variants of the pore-forming toxin ClyA from Escherichia coli controlled by a redox switch. Biochemistry 53 (40), 2014. doi: 10.1021/bi5007578. 
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