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Wir sind bestrebt, die molekularen Mechanismen zu verstehen, die der Interaktion des intestinalen Mikrobioms mit dem menschlichen Wirt zugrunde liegen. Wir konzentrieren uns auf Bakterien, die im Mikrobiom von Darmkrebspatienten überrepräsentiert sind, und auf die Wechselwirkungen von bakteriellen Adhäsinen mit Epithel- und Immunzellen des Darmsystems. Genomische Sequenzierung, Big-Data-Analysen und umfangreiche mikrobielle Studien in Tiermodellen haben wichtige Einflussfaktoren für Darmkrebs auf mikrobieller und zellulärer Ebene identifiziert, aber die zugrunde liegenden mechanistischen Details sind nicht bekannt. Daher analysieren wir strukturell die Komplexe zwischen kommensalen Proteinen und menschlichen Rezeptoren, um den molekularen Hintergrund ihrer Bindungsmechanismen zu verstehen.
Mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie (Cryo-EM) und der Einzelpartikelanalyse bestimmen wir die Strukturen von Proteinkomplexen, die die Interaktion zwischen Wirt und Mikrobiom erleichtern, was eine Voraussetzung für die strukturbasierte Entwicklung personalisierter Krebsmedikamente ist. Darüber hinaus visualisieren wir molekulare Details von Bakterien, die mit dem Wirtsepithel interagieren, mittels Kryo-ET, um ihre Bindungsmechanismen in einem zellulären Kontext zu verstehen. Schließlich versuchen wir, noch nicht beschriebene bakterielle Adhäsine zu identifizieren, die die Epithelbindung in einem pathogenen Kontext erleichtern, indem wir genomische und biochemische Screening-Systeme einsetzen.
Derzeitige Position: Postdoc am Institut Curie, Paris.
Sylvestre studierte Chemie an der ENSC in Montpellier und promovierte 2016 in organischer Chemie (Marie-Curie-ITN-Stipendium) in der Gruppe von Joseph Harrity an der University of Sheffield, UK, einschließlich eines sechsmonatigen Aufenthalts bei Stefan Bräse am KIT in Deutschland. Er schloss sich der Gruppe von Stephen Hanessian an der Universität Montréal an und arbeitete an der ENS Paris mit Blaise Dumat, Laurence Grimaud und Maxime Vitale, bevor er sich mit Patricia Busca an der Université Paris Cité mit Biokonjugation beschäftigte. Im Jahr 2024 schloss er sich den Gruppen von JB und Daniel Roderer am FMP an, um mit Unterstützung des CZI an der Entwicklung von Cryo-CLEM-Sonden zu arbeiten.
Derzeitige Position: Cellular Imaging facility, FMP Berlin
If you are interested in a Master thesis position, please contact Daniel Roderer via email.
G. L. Marongiu*, U. Fink*, F. Schöpf, A. Oder, J. P. von Kries and Daniel Roderer. Structural basis for immune cell binding of Fusobacterium nucleatum via the trimeric autotransporter adhesin CbpF. PNAS, 122(15), 2025. doi: 10.1073/pnas.2418155122.
P. N. Ng’ang’a*, J. Folz*, S. Kucher*, D. Roderer*, Y. Xu, O. Sitsel, A. Belyy, D. Prumbaum, R. Kühnemuth, T. E. Assafa, M. Dong, C. A. M. Seidel, E. Bordignon and S. Raunser. Multistate kinetics of the syringe-like injection mechanism of Tc toxins. Science Advances 11 (1), 2025. doi: 10.1126/sciadv.adr2019.
S.K. Nagarajan, J. Weber, D. Roderer and J. Piontek. C. perfringens enterotoxin-claudin pore complex: Models for structure, mechanism of pore assembly and cation permeability. Computational and Structural Biotechnology Journal 27 (287-306), 2025. doi: 10.1016/j.csbj.2024.11.048.
A. Celik, F. Schöpf, C.E. Sieger, J.A.M. Morgan, S. Lampe, M. Ruwolt, F. Liu, C.P.R. Hackenberger, D. Roderer and D. Fiedler. Nucleoside diphosphate kinase A (NME1) catalyzes its own oligophosphorylation. Preprint at bioRxiv, 2024. doi: 10.1101/2024.07.29.605581.
F. Schöpf, G. L. Marongiu, K. Milaj, T. Sprink, J. Kikhney, A. Moter and D. Roderer. Structural basis of Fusobacterium nucleatum adhesin Fap2 interaction with receptors on cancer and immune cells. Preprint at bioRxiv, 2024. doi: 10.1101/2024.02.28.582045.
M. Shafaq-Zadah*, E. Dransart, C. Wunder, V. Chambon, C. A. Valades-Cruz, L. Leconte, N. Kumar Sarangi, J. Robinson, S. Bai, R. Regmi, A. Di Cicco, A. Hovasse, R. Bartels, U. Nilsson, S. Cianférani-Sanglier, H. Leffler, T. Keyes, D. Lévy, S. Raunser, D. Roderer*, L. Johannes*. Spatial N-glycan rearrangement on α5β1 integrin nucleates galectin-3 oligomers to determine endocytic fate. Preprint at bioRxiv, 2023. doi: 10.1101/2023.10.27.564026.
Dieser Text und die Bilder sind unter der Creative Commons Lizenz "CC BY-NC-ND 4.0 DE - Namensnennung - Nicht-kommerziell - Keine Bearbeitung 4.0 Deutschland" veröffentlicht. Autor/-in: Daniel Roderer für leibniz-fmp.de
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