Adam Lange

Die Struktur und Bewegung von Proteinen erkennen

Proteine sind langkettige Makromoleküle und meist dreidimensional zu einer komplexen Architektur gefaltet. Um die Funktion eines Proteins zu verstehen, ist es hilfreich, seine Struktur zu kennen. Dazu nutzen Forschende in der Regel Verfahren, bei denen die Proteine gelöst sind oder kristallisiert werden. Viele Proteine, z.B. Membranproteine in Lipidmembranen, lassen sich jedoch nicht so einfach auf diese Weise untersuchen. Aus diesem Grund nutzen wir zusätzlich Festkörper-Kernspinresonanzspektroskopie (Festkörper-NMR), um die Struktur und Dynamik von Proteinen zu analysieren. Diese Technik erlaubt die Untersuchung von unlöslichen, nicht-kristallinen Proteinen hinsichtlich deren Struktur und chemischen Details, der Wechselwirkung mit Wasser- und Lipidmolekülen und deren funktionell relevanter Proteindynamik. Der letzte Aspekt ist wichtig, da Proteine keine starren Gebilde mit einer festen Architektur sind, sondern ähnlich wie Maschinen bewegliche Teile besitzen. Für Festkörper-NMR-Untersuchungen bringen wir die Proben in einen starken, supraleitenden Magneten (mit Feldstärken bis zu ~20 Tesla und damit ca. 400.000-mal so stark wie das Magnetfeld der Erde), versetzen sie in eine schnelle Rotation (bis zu 100.000 Umdrehungen pro Sekunde; Magic-Angle-Spinning) und untersuchen sie spektroskopisch mittels Radiowellen. Wichtige Anwendungen unserer Arbeit sind die Analyse von Membranproteinen in ihrer natürlichen Lipidumgebung und die 3D-Strukturbestimmung molekularer Maschinen in der Zelle.

Forschungsschwerpunkte

Membranproteine

Supramolecular Assemblies

Methodenentwicklung

Publikationen

Reviews

Artikel

Kontakt

Prof. Dr. Adam Lange

Leitung, Lange Gruppe

+49 30 94 793 190
alange@fmp-berlin.de

Kontakt Sekretariat

Stefanie Schneider

Sekretariat, Lange Gruppe

+49 30 94 793 190
sschneider@fmp-berlin.de

Forschungsbereich

Strukturbiologie

Galerie

PDB ID:6YQ5

M. Zinke, K. A. A. Sachowsky, C. Öster, S. Zinn-Justin, R. Ravelli, G. F. Schröder, M. Habeck, A. Lange, Architecture of the flexible tail tube of bacteriophage SPP1, Nature Communications, 11 (2020), 5759.

PDB ID:2LPZ 2MEX

A. Loquet, B. Habenstein, V. Chevelkov, S. K. Vasa, K. Giller, S. Becker, and A. Lange, Atomic structure and handedness of the building block of a biological assembly, Journal of the American Chemical Society, 135 (2013), pp. 19135-19138.

A. Loquet, N. G. Sgourakis, R. Gupta, K. Giller, D. Riedel, C. Goosmann, C. Griesinger, M. Kolbe, D. Baker, S. Becker, and A. Lange, Atomic model of the type III secretion system needle, Natu ...

PDB ID:2MME

J.-P. Demers, B. Habenstein, A. Loquet, S. K. Vasa, K. Giller, S. Becker, D. Baker, A. Lange* and N. G. Sgourakis*, High-resolution structure of the Shigella type-III secretion needle determined by solid-state NMR and cryo-electron microscopy, Nature Communications, 5 (2014), 4976.

PDB ID:2N3D

C. Shi, P. Fricke, L. Lin, V. Chevelkov, M. Wegstroth, K. Giller, S. Becker, M. Thanbichler, and A. Lange, Atomic-resolution structure of cytoskeletal bactofilin by solid-state NMR, Science Advances, 1 (2015), e1501087.

S. Vasa, L. Lin, C. Shi, B. Habenstein, D. Riedel, J. Kühn, M. Thanbichler, and A. Lange, β-Helical architecture of cytoskeletal bactofilin filaments revealed by solid-state NMR, Proceedings of the National Academy o ...

PDB ID:2N7H

B. Habenstein, A. Loquet, S. Hwang, K. Giller, S. K. Vasa, S. Becker, M. Habeck, and A. Lange, Hybrid structure of the type 1 pilus of uropathogenic Escherichia coli, Angewandte Chemie-International Edition, 54 (2015), pp. 11691-11695.

Gruppenmitglieder

Alumni

Dr. Venita Decker (PhD Studentin) – jetzt Produktmanagerin Compact NMR (TD/FT) bei Bruker BioSpin GmbH, Karlsruhe

Dr. Jean-Philippe Demers (PhD Student) – jetzt Postdoctoral Fellow in der University of British Columbia, Canada

Dr. Hannes Fasshuber (PhD Student) – jetzt IMS Manager, Vetropack Holding AG, Austria

Dr. Zrinka Gattin (Postdoktorandin) – jetzt Koordinatorin am Max Planck Graduate Center for Quantum Materials, Max Planck Institute for Solid State Research, Stuttgart

Prof. Dr. Guohua Lv (PhD Student) – jetzt Associate Professor in der Jinan University, China

Dr. Birgit Habenstein (Postdoktorandin) – jetzt Principal Investigator bei CNRS, France

Dr. Kitty Hendriks (PhD Studentin) – jetzt PhD Koordinatorin im Helmholtz-Zentrum, Berlin

Dr. Songhwan Hwang (PhD Student) – jetzt PostDoc in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Han Sun, FMP

Dr. Antoine Loquet (Postdoktorand) – jetzt Research Director bei CNRS, France

Prof. Dr. Ann-Christin Poeppler (Postdoktorandin) – jetzt Professor in der Universität Würzburg

Dr. Pascal Sanchez Carranza (Postdoktorand) - jetzt Business Development Manager bei Analytica Alimentaria GmbH

Dr. Robert Schneider (Postdoktorand) – jetzt Application Scientist bei Bruker BioSpin, Switzerland

Dr. Benjamin Schomburg (PhD Student) – jetzt Labormanager im Institut für klinische Chemie, Universitätsklinikum Schleswig-Holstein

Prof. Dr. Chaowei Shi (Postdoktorand) – jetzt Professor in der USTC, Hefei, China

Dr. Suresh Vasa (Postdoktorand) – jetzt an der TU Dortmund in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Rasmus Linser

Prof. Dr. Vinesh Vijayan (Postdoktorand) – jetzt Associate Professor bei IISER Thiruvananthapuram, India

Prof. Dr. Shengqi Xiang (Postdoktorand) – jetzt Gruppenleiter an der University of Science and Technology of China, Hefei, China

Dr. Maximilian Zinke (PhD Student) – jetzt PostDoc im Institut Pasteur Paris, France

B.Sc. und M.Sc. Student:innen:

Leonard Constien (B.Sc. Student) – Biophysik, HU Berlin

Katja Frenzel (B.Sc. Studentin) – Biophysik, HU Berlin

Maxine Gripberg (M.Sc. Studentin) – Biotechnologie, Lund University Sweden

Lasse Helmstaedt (B.Sc. Student) – Biophysik, HU Berlin

Jutta Hoffmann (M.Sc. Studentin) – Biochemie, FU Berlin

Julia Ruta (B.Sc. Studentin) – Biophysik, HU Berlin

René Schmiedler (B.Sc. Student) – Biophysik, HU Berlin

Stefanie Wenzel (M.Sc. Studentin) – Biophysik, HU Berlin

Stellenangebote

Wir haben offene Stellen für motivierte PhD- und Masterstudenten sowie PostDocs. Bewerber mit einer biochemischen, biophysikalischen oder ähnlichen Ausbildung und Interesse an spektroskopischen Methoden und Strukturbiologie sind herzlich willkommen.